¿Cuántas conformaciones distintas pueden adquirir las más de 200 millones de proteínas dibujadas por AlphaFold? Agrupamos el proteoma universal en base a su estructura tridimensional para descubrirlo.
- El seminario tendrá lugar el martes, 10 de octubre a las 12:00 h. en el salón de actos de Navarrabiomed.
- Ponente: Iñigo Barrio-Hernández.
Las proteínas están en el centro de todos los procesos celulares, desde la transducción de señales al mantenimiento de la morfología celular: esta gran variedad de funciones está íntimamente relacionado con su estructura. Conocer la conformación en 3D de las proteínas es fundamental para su estudio: su función, evolución, relación con procesos patológicos y por tanto el diseño de nuevos fármacos depende de ella. Mejoras en los programas de predicción de estructura a partir de secuencia de aminoácidos y en concreto la llegada de AlphaFold nos permite ahora conocer la estructura de virtualmente cualquier proteína, abriendo una enorme cantidad de posibilidades.
El 10 de octubre, a las 12:00h , el Dr. Iñigo Barrio-Hernandez explicará su último trabajo, en Navarrabiomed. Se ha publicado recientemente en Nature, donde analizaron de forma conjunta las 214 millones de proteínas presentes en la base de datos de AlphaFold para todo el árbol de la vida. Su agrupación en base a la similitud de su estructura en 3D les permitió encontrar estructuras comunes a todos los organismos así como otras más específicas, posibles ejemplos de genes nacidos de novo. Por último, este trabajo también muestra el potencial de la comparación de estructuras en 3D para predecir familias de dominios estructuras y sus relaciones evolutivas.
Sobre Iñigo Barrio-Hernández: es licenciado en Biología y Bioquímica por la Universidad de Navarra (2011). Obtuvo su doctorado en la University of Southern Denmark (Odense, 2016) bajo la supervisión de los profesores Blagoy Blagoev y Moustafa Kassem trabajando en métodos de espectrometría de masa y bioinformática, aplicados al estudio de diferenciación celular y modificación de proteínas (fosforilación y ubiquitinación). Hasta Julio de 2023 realizó un postdoc en el grupo de Pedro Beltrao, en el EMBL-EBI siguiendo dos líneas principales: Evaluación de métodos basados en redes de interacción para priorizar asociación entre genes y enfermedades a partir de variación genética humana, el estudio de la conservación y regulación condicional de la ubiquitinación de proteínas y técnicas para el análisis de estructuras de proteínas a gran escala. En la actualidad es bioinformático principal en el grupo de Mathew Garnett, en el Wellcome Sanger Institute, donde desarrolla pipelines para el estudio de interacciones genéticas mediante dobles Knock out (CRISPR) en líneas celulares de cáncer de colon y pecho.
Entrada libre hasta completar aforo
